МЕТОД ТЕРМИЧЕСКОЙ АКТИВАЦИИ ТРИТИЯ И ИССЛЕДОВАНИЕ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ ПОВЕРХНОСТИ

Кузьменко В.В., Чуличков А.Л., Богачева Е.Н., Шишков А.В.

Институт химической физики им. Н.Н. Семенова РАН

Метод термической активации трития основан на бомбардировке в вакууме пучком горячих атомов трития (Е = 0.17 эВ, Т = 2х10³ К) образцов-мишеней, охлажденных до температуры жидкого азота (77 К).

Мишенями служили тонкие пленки водных растворов белков (лизоцима и a-химотрипсина), замороженные жидким азотом после определенного времени выдерживания, в течение которого на их поверхности образовывался адсорбционный слой. Общая площадь поверхности мишени составляла ~ 100 cм², что соответствовало отношению объем/поверхность ~ 10^-2. Для оценки относительной реакционной способности мишеней из веществ разной природы, включая растворитель (воду), ставили специальные эксперименты с образцами строго определенной площади, приготовленные прессованием порошков чистых веществ.         Исследована молекулярная организация адсорбционных слоев белков. Определено распределение метки между молекулами растворителя (воды) и белка. В калибровочных эксприментах определены относительные (по отношению к монитору) реакционные способности единичных площадей поверхности белка и воды: Ip/Iw = k= 0.79.

Экспонированная поверхность глобулы лизоцима равна 214 A² или 3.3% от общей площади доступной поверхности. Соответствующая величина для  a-химотрипсина меньше: глобула экспонирована на 100 A²,что составляет примерно 1% от ее доступной поверхности. Проведен анализ поверхности глобул этих белков и установлено различие в гидрофобности молекул.