Лаборатория химии белка

Публикации

1. Sitnik, T.S., Vainonen, Yu.P., Rodina, E.V., Nazarova, T.I., Kurilova, S.A., Vorobyeva, N.N., Avaeva, S.M.
   (2003) EffectorysiteinEscherichiacoliinorganicpyrophosphataseisrevealeduponmutationatthetrimericinterface. IUBMB Life, 55, 37-41.
2. Rodina, E.V. (2003) Structural aspects of family I inorganic pyrophosphatases. In: Protein Structures: Kaleidoscope of Structural Properties and Functions (Uversky, V.N., ed.), Research Signpost, Kerala, India, 627-650.
3. Ю.П. Вайнонен, Н.Н. Воробьева, С.А. Курилова, Т.И. Назарова, Е.В. Родина, С.М. Аваева (2003) Активная димерная форма неорганической пирофосфатазы Escherichiacoli. Биохимия, 68, 1488-1493.
4. Ю.П. Вайнонен, Н.Н. Воробьева, Е.В. Родина, Т.И. Назарова, С.А. Курилова, Ю.С. Скоблов и С.М. Аваева (2005) Свободный PP_i активирует гидролиз MgPP_iнеорганической пирофосфатазой Escherichiacoli. Биохимия, 70, 85-96.
5. В.М. Моисеев, Е.В. Родина, С.А. Курилова, Н.Н. Воробьева, Т.И. Назарова, С.М. Аваева (2005) Замены остатков глицина Gly100 и Gly147 в консервативных петлях снижают скорости конформационных перестроек неорганической пирофосфатазы Escherichia coli. Биохимия, 70, 1041-1050.
6. В.М. Моисеев, Е.В. Родина, С.М. Аваева (2005) Влияние замен консервативных остатков глицина Gly100 и Gly147 на стабильность неорганической пирофосфатазы Escherichia coli. Биохимия, 70, 1030-1040.
7. V. Samygina, V. Moiseev, E. Rodina, N. Vorobyeva, A. Popov, S. Kurilova, T. Nazarova, S. Avaeva, and H. Bartunik (2007) Reversible inhibition of Escherichia coli inorganic pyrophosphatase by fluoride: trapped catalytic intermediates in cryocrystallographic studies. J. Mol. Biol. 366, 1305-1317.
8. Родина Е.В., Воробьева Н.Н., Курилова С.А., Беленикин М.С., Федорова Н. В., Назарова Т.И. (2007) АТР как эффектор неорганической пирофосфатазы. Локализация центра связывания АТР в РРазе Escherichia coli. Биохимия, 72, 110-117.
9. Родина Е.В., Воробьева Н.Н., Курилова С.А., Ситник Т.С., Назарова Т.И. (2007) АТР как эффектор неорганической пирофосфатазы. Роль остатка Lys112 РРазы Escherichia  coli в связывании эффекторов. Биохимия, 72, 118-127.
10. Родина Е.В., Вайнонен Л.П., Воробьева Н.Н., Курилова С.А., Ситник Т.С., Назарова Т.И. (2008) Двойная роль металлов-кофакторов в неорганической пирофосфатазе Micobacteriumtuberculosis. Биохимия, 73, в печати.

(группа А.А. Байкова с коллабораторами из университета г. Турку)
http://www.sci.utu.fi/projects/biokemia/pop/

1. Jämsen, J., Tuominen, H., Salminen, A., Belogurov, G.A., Magretova, N.N., Baykov, A.A. & Lahti, R. (2007) A CBS domain-containing pyrophosphatase of Moorella thermoacetica is regulated by adenine nucleotides. Biochem. J. 408, 327-333.
2. Malinen, A.M., Belogurov, G.A., Baykov, A.A. & Lahti, R. (2007) Na⁺-pyrophosphatase: A novel primary sodium pump. Biochemistry 46, 8872-8878.
3. Tammenkoski, M., Moiseev, V.M., Lahti, M., Ugochukwu, E., Brondijk, T.H.C., White, S.A., Lahti, R. & Baykov, A.A. (2007) Kinetic and mutational analyses of the major cytosolicexopolyphosphatase from Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem. 282, 9302-9311.
4. Fabrichniy I. P., Lehtiö L., Tammenkoski M., Zyryanov A.B., Oksanen E., Baykov A.A., Lahti R. & Goldman A. (2007) A trimetal site and substrate distortion in a family II inorganic pyrophosphatase. J. Biol. Chem. 282, 1422-1431.
5. Tammenkoski, M., Benini, S, Magretova, N.N., Baykov, A.A., Lahti, R. (2005) An Unusual, His-Dependent Family I Pyrophosphatase from Mycobacterium tuberculosis. J. Biol. Chem. 280: 41819-41826.
6. Halonen, P., Tammenkoski, M., Niiranen, L., Huopalahti, S., Parfenyev, A.N.,  Goldman, A., Baykov, A.A. & Lahti, R. (2005) Effects of active site mutations on the metal binding affinity, catalytic competence, and stability of the family II pyrophosphatase from Bacillus subtilis.  Biochemistry 44: 4004-4010.
7. Belogurov, G, Malinen, A., Turkina, M.V., Jalonen, U., Rytkönen, K., Baykov, A.A. & Lahti, R. (2005) Membrane-bound pyrophosphatase of Thermotoga maritima requires sodium for activity. Biochemistry 44: 2088-2096.
8. Malinen, A.M., Belogurov, G.A., Salminen, M., Baykov, A.A. & Lahti, R. (2004) Elucidating the role of conserved glutamates in H+-pyrophosphatase of Rhodospirillum rubrum. J. Biol. Chem. 279: 26811-26816.
9. Zyryanov, A.B., Tammenkoski, M., Salminen, A., Kolomiytseva, G.Y., Fabrichniy, I.P., Goldman, A., Lahti, R. & Baykov, A.A. (2004) Site-specific effects of Zinc on the activity of family II pyrophosphatase. Biochemistry 43: 14395-14402.
10. Fabrichniy, I.P., Lehtiö, L., Salminen, A., Baykov, A.A., Lahti, R. & Goldman, A. (2004) Structural studies of metal ions in family II pyrophosphatases: The requirement for a Janus io. Biochemistry 43: 14403-14411.
11. Zyryanov A.B., Vener A.V., Salminen A., Goldman A., Lahti R. & Baykov A.A. (2004) Rates of elementary catalytic steps for different metal forms of the family II pyrophosphatase from Streptococcus gordonii. Biochemistry 43: 1065-74.