ChemNet
 
Химический факультет МГУ

Кафедра Химии природных соединений


      Кафедра химии природных соединений (кафедра ХПС) была организована в конце 1965 г. выдающимся ученым и государственным деятелем, членом-корр. РАН, профессором Михаилом Алексеевичем Прокофьевым на базе лаборатории химии белка кафедры органической химии Химического факультета.
      С 1985 по 2010 год кафедрой руководил академик РАН, профессор Алексей Алексеевич Богданов, который и сегодня ведет на кафедре активную научную и педагогическую деятельность.

      НИИ Физико-Химической биологии им. А.Н.Белозерского


Донцова О.А. Богданов А.А.
Заведующий кафедрой:
академик РАН профессор
Донцова Ольга Анатольевна.
e-mail: dontsova@genebee.msu.su
телефон: 7(495)932-88-24

академик РАН, профессор
Богданов Алексей Алексеевич
телефон: 7(495)939-31-43
e-mail: bogdanov@genebee.msu.su
Зам.заведующего кафедрой:
к.х.н., доцент Бачева Анна Владимировна
e-mail: anbach@belozersky.msu.ru
телефон: 7(495)939-55-29


Кафедра ХПС состоит из трех лабораторий:

Лаборатория химии нуклеиновых кислот
Заведующая - профессор Орецкая Татьяна Семеновна               
телефон: 7 (495) 939-31-48
e-mail: oretskaya@genebee.msu.su
Т С Орецкая

Лаборатория химии нуклеопротеидов
Заведующая - академик Донцова Ольга Анатольевна
телефон: 7 (495) 932-88-24
e-mail: dontsova@genebee.msu.su
ml2

Лаборатория химии белка
Заведующий лабораторией академик РАН Габибов Александр Габибович     
телефон: 7 (495) 939-54-35
ml3

Учебная работа

Лекционные курсы:

Общефакультетский курс "Химические основы биологических процессов" (читается совместно с кафедрой химической энзимологии).

Спецкурсы (IV-V курс):

  • химии моно- и дисахаридов,
  • химии белка
  • химии нуклеиновых кислот,
  • молекулярной биологии,
  • генетической инженерии,
  • физико-химическим методам анализа белков и нуклеиновых кислот,
  • клеточной биологии,
  • биохимии.

Спецпрактикумы:

  • "Экспериментальные методы исследования белков и нуклеиновых кислот",
  • общий практикум (IV курс),
  • задачи по выбору (V курс).
  • Проводится на базе Кафедры, НИИ ФХБ им. А.Н. Белозерского и Института биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН.

Научная работа

Основные значимые результаты кафедры

  • Разработана стратегия гибкого варьирования структуры НК-лиганда, позволившая вводить в определенную позицию углеводофосфатного остова фосфорилдисульфидные, 2'-йодацетамидные и 2'-О-(2-оксоэтильные) группы, способные специфически реагировать с остатками цистеина и лизина регуляторных белков живой клетки. Изучен механизм взаимодействия интегразы ВИЧ-1, осуществляющей процесс включения вирусной ДНК в геном инфицированной клетки, с синтетическими ДНК-дуплексами. Найдена оптимальная структура олигонуклеотидного ингибитора этого фермента, не оказывающая влияния на функционирование других ДНК связывающих белков. Исследована функциональная активность in vitro РНК-полимеразы E.coli, полученной с участием гетерологично экспрессированных субъединиц. Предложен экспресс-метод обнаружения токсичных повреждений ДНК с помощью акустических волн. Изучены фундаментальные аспекты точечных мутаций ДНК, в основе которого лежит химическое расщепление ассоциированных с ними неканонических пар оснований. Показано, что повреждение ДНК некоторыми стереоизомерами загрязнителя окружающей среды и канцерогена, бензо[а]пирена, препятствуют метилированию ДНК прокариотическими ДНК метилтрансферазами Hhal и Sssl. Выявлен механизм этих процессов и их биологическая роль.
  • Получены мутантные рибосомы, в которых специфически изменена спираль 42 23S рРНК. Мутные рибосомы выделены в чистом виде и исследованы в системе in vitro. Методом химического пробинга выявлена сеть конформационных изменений, вызываемых мутацией. Сделаны предположения о системе передачи сигнала между функциональными центрами рибосомы в цикле элонгации трансляции. Проведены работы по выделению комплексов тмРНК с рибосомой, в которых транс-трансляция остановлена на разных этапах прохождения тмРНК через рибосому. Проведены исследования теломеразы дрожжей, клонирован, выделен и охарактеризован белок EST3, входящий в состав теломеразного комплекса. Проведен направленный мутагенез 16S рРНК для изучения устойчивости клеток E.coli к тетрациклину in vivo.
  • Получены высокоактивные и стабильные биокомпозиты на основе коммерческих препаратов протеиназ, ковалентно иммобилизованных на органических матрицах. Под действием предложенных биокатализаторов в средах с низким содержанием воды проведен синтез пептидов различной структуры и состава, включая новые флуорогенные субстраты цистеиновых протеиназ мейства папаина. Выделены и охарактеризованы две новые протеиназы психрофильного микроорганизма Serratia proteomaculans, которые будут в дальнейшем использованы в мясомолочной промышленности. Определена первичная структура цистеиновой протеиназы из кишечника личинок жука Dermestes frischi. Установлено, что пирофосфатаза является субстрат-активируемым ферментом, в эффекторном центре которого, кроме MgPP связываются также МgPCP и РСР. Связывание LaPP в активном центре фермента приводит к асимметрии субъединиц и многократному увеличению скорости гидролиза при добавлении MgPCP.
  • Осуществлен синтез ряда биологически активных пептидных производных 16-ти членных антибиотиков макролидов (тилозина, десмикозина и О-микаминозилтилонолида) с целью использования их в качестве зондов для изучения топографии растущей полипептидной цепи в туннеле рибосомы.
  • Решены пространственные структуры комплексов более чем 11 Рраз, в том числе  РРазы E.coli с пирофосфатом в присутствии трех различных ионов металла - активирующих (Mg2+ и Mn2+) и ингибирующего (Са2+). Разработана методика, позволившая повысить разрешение полученных структур до 1,1-1,2 A. Сравнительный анализ полученных структур позволил объяснить различие в действии данных катионов на каталитическую активность. Выявлены структурные перестройки, сопровождающие превращение субстрата.
  • Обнаружен регуляторный центр в неорганической РРазе I семейства. Показано, что каждая субъединица гексамерной Е-РРазы способна связывать 2 молекулы пирофосфата или его аналогов. Локализован сайт модификации Е-РРазы под действием АТР. Изучены кинетические и термодинамические свойства мутантных РРаз с заменами в предполагаемом центре связывания аналогов пирофосфата.
  • Осуществлен синтез биологически активных пептидных производных 16-ти членных антибиотиков макролидов с целью использования их в качестве зондов для изучения топографии растущей полипептидной цепи в туннеле рибосомы.
  • Проведено сравнительное изучение различных модифицированных протеиназ - субтилизинов и трипсина как катализаторов синтеза пептидов в органической среде. Показана высокая эффективность исследуемых катализаторов для синтеза пептидов, содержащих остатки основных и кислых аминокислот, в том числе для получения хромогенного субстрата каспазы.
  • Выполнен большой цикл работ по аффинной хроматографии протеиназ, предложены биоспецифические сорбенты нового типа, содержащие в качестве лигандов полипептиды-антибиотики. Разработки в этой области получили распространение в ряде советских и зарубежных лабораторий. Выделение более 60 чистых ферментов их различных источников позволило систематически исследовать их функциональные и структурные характеристики, внести большой вклад в биохимическую систематику протеиназ, представления об их эволюции, а также ввести в практику ряд протеиназ с ценными характеристиками.
  • Созданы диагностикумы для ряда болезней почек у детей, позволяющие уточнять диагноз, следить за протеканием болезни и эффективно проводить лечение. Разработан метод получения коллагеназы камчатского краба. Этот фермент использован для получения мази МОРИКРОЛ, успешно применяемой для лечения гнойно-трофических язв, ожогов, рубцов различной этиологии, при трансплантации кожи.

Кафедра ежегодно публикует 30-40 научных статей, половина из которых в иностранных журналах. Ежегодно 10-20 сотрудников кафедры участвуют в международных научных  конференциях

Научная деятельность поддерживается многочисленными грантами, такими как: РФФИ, Университеты России, Ведущие научные школы, Международные гранты - INTAS, Copernicus, NATO, Howard Huges Medical Institute, Human Frontiers и др. 
Это позволяет проводить закупку современного оборудования и реактивов, а также оказывать материальную поддержку сотрудникам, аспирантам и студентам кафедры.

Выпускники кафедры являются высоко востребованными специалистами в современных биотехнологических и фармакологических компаниях, а также в консалтинговых организациях.

Мы не только любим работать, но и отдыхаем

ml4

ml5

ml6




Сервер создается при поддержке Российского фонда фундаментальных исследований
Не разрешается  копирование материалов и размещение на других Web-сайтах
Вебдизайн: Copyright (C) И. Миняйлова и В. Миняйлов
Copyright (C) Химический факультет МГУ
Написать письмо редактору